Una investigación liderada por Kazuyoshi Murata reveló que las partículas similares a virus (VLP) del norovirus humano de tipo GII.3 tienen una estructura flexible y pueden transitar entre dos estados conformacionales distintos. Utilizando la criomicroscopía electrónica (crio-EM), el estudio identificó que el dominio P puede encontrarse en dos estados conformacionales diferentes: un estado de reposo y un estado elevado. Esta transición va acompañada de una reconfiguración de la red de interacciones entre las proteínas de la cápsida adyacentes.
Los investigadores determinaron que esta transición estructural implica un movimiento del dominio P desde una posición cercana al dominio S en el estado de reposo, hasta una posición elevada aproximadamente 1 nm y rotada 55° en el estado elevado. Esta transición va acompañada de una reconfiguración de la red de interacciones dirigida al subdominio P1 del dominio P. Además, se observó que en el estado elevado, el dominio P tiene mayor flexibilidad en comparación con el estado de reposo.
Estos hallazgos indican que la cápsida del norovirus humano, al igual que la del norovirus de ratón, tiene una estructura flexible y puede transitar entre diferentes estados conformacionales en respuesta a condiciones ambientales.