13 de agosto de 2026, en Nature Communications, se publicó un estudio que mostró que científicos del laboratorio de Scripps Research estabilizaron la hemaglutinina de influenza (HA) con un solo cambio de aminoácido y colocaron este antígeno en nanopartículas proteicas autoensamblables (SApNP).
Los investigadores sustituyeron el aminoácido hidrofílico en la posición 95 de la HA por un residuo hidrofóbico, lo que aumentó la integridad estructural del trímero y encontraron que este cambio proporcionaba una estabilidad similar en distintas cepas, subtipos y linajes. Además, la combinación con mutaciones estabilizadoras previamente identificadas, como HKE y NS, permitió la presentación de hasta 20 trímeros en las nanopartículas; en ratones, estas permanecieron más tiempo en los ganglios linfáticos y generaron respuestas inmunológicas más fuertes.
La protección fue robusta contra la misma cepa, pero mostró variabilidad frente a cepas diferentes, lo que indica que el objetivo de una vacuna universal contra la gripe aún no se ha alcanzado plenamente. El estudio añade una capa de diseño guiado por la estructura a los candidatos desarrollados en la última década con la plataforma SApNP para virus como hepatitis C, Ebola y HIV.