El equipo del LMU Gene Center Munich descubrió que las células detectan la deficiencia de heme a través de la proteína mitocondrial DELE1, reduciendo la producción de proteínas. El heme, componente principal de la hemoglobina, juega un papel crítico en el transporte de oxígeno y puede ser tóxico en altas concentraciones dentro de las células. Este mecanismo se ha conservado desde formas de vida simples hace 700 millones de años y sigue activo en todos los tejidos humanos.
En caso de deficiencia de heme, la proteína mitocondrial DELE1 se libera al citoplasma y activa un interruptor molecular llamado HRI. Normalmente, este interruptor es mantenido pasivo por el heme, pero la proteína DELE1 lo activa al desplazar el heme, reduciendo así la producción de proteínas. Este mecanismo es especialmente importante para prevenir la sobreproducción de la proteína globina en las células sanguíneas rojas en desarrollo.
El sistema incluye una innovación posterior en la que el heme suprime el interruptor HRI para aumentar la producción de hemoglobina. Los investigadores predicen que este mecanismo podría abrir nuevas perspectivas en el tratamiento de trastornos de la globina y en la investigación del paludismo. Además, destacan el potencial de manipular selectivamente esta vía.