En un estudio liderado por el Dr. Zachary Birch-Price y el Prof. Anthony Green del Instituto de Biotecnología de Manchester, se desarrolló una nueva familia de enzimas capaces de crear enlaces carbono-carbono (C-C) y carbono-nitrógeno (C-N), utilizados en la formación de estructuras moleculares complejas. Estas enzimas ofrecen nuevas posibilidades en el campo de la biocatalisis, ayudando a resolver un problema que ha persistido en la química durante mucho tiempo.
Los investigadores diseñaron proteínas que contienen aminoácidos catalíticos no naturales para ampliar las vías de reacción presentes en las enzimas naturales. De esta manera, desarrollaron una nueva clase de enzimas llamada alil transferasas, que producen intermediarios imidazolium altamente reactivos. Estas enzimas pueden reaccionar con diversas moléculas que contienen carbono y nitrógeno, produciendo productos con alta pureza estereoquímica.
En el estudio, se utilizó evolución dirigida para mejorar el rendimiento de las enzimas. Esto permitió el desarrollo de variantes de enzimas como ASB1.3 y ASA1.5. ASB1.3 logró una tasa de conversión superior al 99% en varias reacciones y produjo productos con alta pureza estereoquímica. ASA1.5, por su parte, permitió la formación de moléculas con cuatro centros estereogénicos de carbono, que son difíciles de sintetizar selectivamente.